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Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理下载方式:

①通过浏览器下载

打开“Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理”手机浏览器（例如百度浏览器）。在搜索框中输入您想要下载的应用的全名，点击下载链接【m.erbinlunhuaxing.com】网址，下载完成后点击“允许安装”。

②使用自带的软件商店

打开“Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理”的手机自带的“软件商店”（也叫应用商店）。在推荐中选择您想要下载的软件，或者使用搜索功能找到您需要的应用。点击“安装”即 可开始下载和安装。

③使用下载资源

有时您可以从“”其他人那里获取已经下载好的应用资源。使用类似百度网盘的工具下载资源。下载完成后，进行安全扫描以确保没有携带不 安全病毒，然后点击安装。

Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理安装步骤:

🦛🤽🏇第一步：🏀访问Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理官方网站或可靠的软件下载平台：访问（http://m.erbinlunhuaxing.com/）确保您从官方网站或者其他可信的软件下载网站获取软件，这可以避免下载到恶意软件。

🏌️🚴🐌第二步：💐选择软件版本：根据您的操作系统（如 Windows、Mac、Linux）选择合适的软件版本。有时候还需要根据系统的位数（32位或64位）来选择Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理。

🐋🛺🦁第三步：🐼 下载Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理软件：点击下载链接或按钮开始下载。根据您的浏览器设置，可能会询问您保存位置。

⛳🐳🏐第四步：💐检查并安装软件： 在安装前，您可以使用 杀毒软件对下载的文件进行扫描，确保Dev Cell | 华中农业大学刘主等揭示PHT1介导水稻磷吸收的分子机理软件安全无恶意代码。 双击下载的安装文件开始安装过程。根据提示完成安装步骤，这可能包括接受许可协议、选择安装位置、配置安装选项等。

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磷是植物必需的常量营养素,主要通过根部的磷转运蛋白以无机磷(Pi)的形式从土壤中吸收。尽管对这些转运蛋白作为开发磷高效作物的靶标进行了数十年的研究,但它们的磷输入机制仍然知之甚少。2025年9月25日,华中农业大学刘主、陈艳可、薛绍武共同通讯在Developmental Cell在线发表题为“Cryo-EM structure and dynamic basis of phosphate uptake by PHT1 in rice”的研究论文,该研究首次报道了水稻磷酸盐转运蛋白OsPT11的冷冻电镜结构,揭示了其识别、转运磷酸根的分子机制。

磷(P)是植物的主要营养元素之一。这种必需常量营养素的缺乏严重限制了植物的生长、发育和作物生产力。植物主要以无机磷酸盐(Pi)的形式利用P。Pi被植物根系从土壤中吸收,随后转移到地上组织,这一过程由位于质膜中的Pi转运蛋白促进。这些膜蛋白属于磷酸盐转运蛋白1(PHT1)组,该组在所有主要植物谱系中都是保守的。在水稻中,PHT1家族由13个成员组成(OsPHT1;1-OsPHT1,13),在正常或缺磷条件下,它们在根中的表达最高,并且受到转录调控。值得注意的是,OsPHT1;11(OsPT11)在丛枝菌根(AM)共生过程中被特异性诱导,对菌根水稻中超过70%的Pi吸收有贡献。这种AM特异性Pi转运蛋白位于包裹AM丛的皮层细胞的质膜中,为水稻中共生的Pi吸收提供了一个位点,并作为一种适应策略,以应对土壤中Pi的有限可用性。各种植物组织中PHT1成员的差异表达模式和活性调节突显了它们在Pi吸收和组织间转运中的特殊生理作用。从结构上讲,植物的PHT1成员具有非常相似的氨基酸序列,表明了一种保守的运输机制,有助于Pi离子在细胞膜上的运动。

植物PHT1属于主要促进因子超家族(MFS)中的磷酸:H+同转运体(PHS)。MFS是最大的二级活性转运蛋白组,利用电化学梯度促进小分子在生物膜上的运动。MFS转运蛋白的典型结构包括12个跨膜螺旋(TM1–TM12),分为N结构域(TM1-TM6)和C结构域(TM 7-TM12)。这两个结构域组织了一个用于底物结合的中心腔,位于跨生物膜转运蛋白的中间。MFS转运蛋白采用动态、交替的进入策略将底物从膜的一侧移动到另一侧。这一过程涉及N和C结构域的重新排列,在向外开放、封闭和向内开放的构象状态之间过渡。

机理模式图(图源自Developmental Cell)

在这里,研究人员介绍了水稻Pi导入器OsPHT1的冷冻电镜(cryo-EM)结构;11以Pi结合和未结合的形式,表征其构象动力学,并证明这些动力学如何影响其运输功能。Pi通过植物中发现的保守残基被识别,其易位由典型的交替访问机制促进。单分子荧光共振能量转移(smFRET)分析表明,这种转运蛋白经历了动态的构象波动,这与它的Pi运输能力有着不同的联系,细胞外开放构象的优势有利于Pi运输,而细胞内更密集的开放构象则阻碍了Pi运输。这些发现突出了运输活性的关键构象决定因素,并为植物对Pi的吸收提供了机制上的见解。

参考信息:

https://www.cell.com/developmental-cell/fulltext/S1534-5807(25)00541-6

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